Et beta-glucosidasegen (bgl3) fra Streptomyces sp.QM-B814 (American Type Culture Collection 11238) er blevet klonet ved funktionel komplementering af en beta-glucosidase-negativ mutant af Streptomyces lividans.En åben læseramme på 1440 nukleotider, der koder for et polypeptid på 479 aminosyrer, blev fundet ved sekventering.Det kodede protein (Bgl3) viser omfattende lighed (over 45 % identitet) med beta-glycosidaser fra familie-1 glycosylhydrolaser.Det klonede enzym, oprenset efter ammoniumsulfatudfældning og to kromatografiske trin, er monomert med en molekylvægt på 52,6 kDa, bestemt ved massespektrometri, og et isoelektrisk punkt på pI 4,4.Enzymet ser ud til at være en beta-glucosidase med bred substratspecificitet, er aktivt på cellooligomerer og udfører transglykosyleringsreaktioner.De estimerede tilsyneladende Km-værdier for p-nitrophenyl-beta-D-glucopyranosid og cellobiose er henholdsvis 0,27 mM og 7,9 mM.Ki-værdierne for glucose og delta-gluconolacton, ved anvendelse af p-nitrophenyl-beta-D-glucopyranosid som et substrat, er henholdsvis 65 mM og 0,08 mM.Det oprensede enzym har et pH-optimum på pH 6,5 og temperaturoptimum for aktivitet er 50 grader
