Tyktarmsbakterier, eksemplificeret ved Bacteroides thetaiotaomicron, spiller en nøglerolle i at opretholde menneskers sundhed ved at udnytte store familier af glycosidhydrolaser (GH'er) til at udnytte diætpolysaccharider og værtsglykaner som næringsstoffer.En sådan GH-familieudvidelse er eksemplificeret ved de 23 familie-GH92-glycosidaser, der kodes af B. thetaiotaomicron-genomet.Her viser vi, at disse er alfa-mannosidaser, der virker via en enkelt forskydningsmekanisme for at udnytte værts-N-glycaner.Den tredimensionelle struktur af to GH92 mannosidaser definerer en familie af to-domæneproteiner, hvori det katalytiske center er placeret ved domænegrænsefladen, hvilket giver syre (glutamat) og base (aspartat) assistance til hydrolyse i en Ca(2+)- afhængig måde.De tredimensionelle strukturer af GH92'erne i kompleks med inhibitorer giver indsigt i specificiteten, mekanismen og den konformationelle rute for katalyse.Ca(2+) spiller en vigtig katalytisk rolle i at hjælpe med at forvrænge mannosiden væk fra dens grundtilstand (4)C(1) stolkonformation mod overgangstilstanden
