L-Cystin CAS:56-89-3 99% hvide krystaller eller krystallinsk pulver
| Katalognummer | XD90322 |
| produktnavn | L-Cystin |
| CAS | 56-89-3 |
| Molekylær formel | C6H12N2O4S2 |
| Molekylær vægt | 240,30 |
| Opbevaringsdetaljer | Ambient |
| Harmoniseret tarifkode | 29309013 |
Produkt specifikation
| Udseende | Hvide krystaller eller krystallinsk pulver |
| Assay | 99 % |
| karakter | USP32 |
| Specifik rotation | -215° til -225° |
| Tungmetaller | <0,0015 % |
| AS | 1,5 ppm maks |
| SO4 | 0,040 %maks |
| Fe | <0,003 % |
| Tab ved tørring | 0,20 % maks |
| Rest ved tænding | 0,10 % maks |
| Cl | 0,10 % maks |
Krystalstrukturerne af carboxypeptidase T (CpT) komplekser med phenylalanin og arginin substratanaloger - benzylravsyre og (2-guanidinoethylmercapto)ravsyre - blev bestemt ved hjælp af den molekylære erstatningsmetode ved opløsninger på 1,57 Å og 1,62 Å for at klargøre den brede profil af substratspecifikationen af enzymet.De konservative Leu211- og Leu254-rester (også til stede i både carboxypeptidase A og carboxypeptidase B) blev vist at være strukturelle determinanter for genkendelse af hydrofobe substrater, hvorimod Asp263 var til genkendelse af positivt ladede substrater.Mutationer af disse determinanter modificerer substratprofilen: CpT-varianten Leu211Gln erhverver carboxypeptidase B-lignende egenskaber, og CpT-varianten Asp263Asn den carboxypeptidase A-lignende selektivitet.Pro248-Asp258-løkken, der interagerer med Leu254 og Tyr255, viste sig at være ansvarlig for genkendelse af substratets C-terminale rest.Substratbinding ved S1'-understedet fører til det ligandafhængige skift af denne loop, og Leu254-sidekædebevægelsen inducerer konformationsomlægningen af Glu277-resten, der er afgørende for katalyse.Dette er en ny indsigt i substratselektiviteten af metallocarboxypeptidaser, der viser vigtigheden af interaktioner mellem S1'-understedet og det katalytiske center.
