L-arginin CAS:74-79-3 99% hvide krystaller eller krystallinsk pulver
| Katalognummer | XD90323 |
| produktnavn | L-arginin |
| CAS | 74-79-3 |
| Molekylær formel | C6H14N4O2 |
| Molekylær vægt | 174,20 |
| Opbevaringsdetaljer | Ambient |
| Harmoniseret tarifkode | 29252900 |
Produkt specifikation
| Udseende | Hvide krystaller eller krystallinsk pulver |
| Assay | 99 % |
| Identifikation | Infrarød absorption |
| Tab ved tørring | ≤ 0,5 % |
| Kromatografisk renhed | Der findes ikke mere end 0,5 % af en individuel urenhed; Der er ikke fundet mere end 2,0 % af de samlede urenheder |
| Restprodukt ved antænding | ≤ 0,3 % |
| Tungmetaller (PB) | ≤ 0,0015 % |
| Jern (som Fe) | ≤ 0,003 % |
| Sulfat (som SO4) | ≤ 0,03 % |
| Usp karakter | USP 33 |
| Klorid (CI) | ≤ 0,05 % |
| Specifik rotation [ α ] D 2 5 | +26,3 ° ~ +27,7 ° |
Mekanismen for Mycobacterium smegmatis G (MbsG), en flavin-afhængig l-lysinmonooxygenase, blev undersøgt under steady-state og hurtige reaktionsbetingelser under anvendelse af primære og opløsningsmiddel kinetiske isotopeffekter, substratanaloger, pH og opløsningsmiddelviskositetseffekter som mekanistiske prober.Resultaterne tyder på, at l-lysin binder før NAD(P)H, hvilket fører til et fald i hastighedskonstanten for flavinreduktion.l-lysin-binding har ingen effekt på hastigheden af flavinoxidation, som sker i en et-trins proces uden observation af et C4a-hydroperoxyflavin-mellemprodukt.Lignende virkninger blev bestemt med adskillige substratanaloger.Flavinoxidation er pH-uafhængig, mens kcat/Km- og kred/KD-pH-profilerne for NAD(P)H udviser enkelte pKa-værdier på ~6,0, med stigende aktivitet, når pH-værdien falder.Ved lavere pH bliver enzymet mere ukoblet, hvilket producerer mere hydrogenperoxid og superoxid.Hydridoverførsel er delvist hastighedsbegrænsende ved neutral pH og bliver mere hastighedsbegrænsende ved lav pH.En omvendt opløsningsmiddelviskositetseffekt på kcat/Km for NAD(P)H blev observeret ved neutral pH, hvorimod en normal opløsningsmiddelviskositetseffekt blev observeret ved lavere pH.Tilsammen indikerer resultaterne en unik mekanisme, hvor der sker en hastighedsbegrænsende og pH-følsom konformationsændring i den reduktive halvreaktion, hvilket påvirker effektiviteten af lysinhydroxylering.
