Produkter

Adsorption af proteiner til faststof-væske-grænseflader viser sig ofte empirisk at fremme dannelsen af ​​opløselige aggregater og større, undersynlige og synlige partikler, men nøglestadier i denne proces er ofte vanskelige at sondere direkte.Aggregation medieret af adsorption til vand-siliciumoxid (SiOx) grænseflader, beslægtet med hydrerede glasoverflader, blev karakteriseret som en funktion af pH og ionstyrke for alfa-chymotrypsinogen (aCgn) og for et monoklonalt antistof (IgG1).En flowcelle tillod neutronreflektivitet for proteinlag adsorberet til rene SiOx-overflader såvel som efter på hinanden følgende "skylnings"-trin.Aggregater genvundet i opløsning efter forsigtigt "skylning" af overfladen blev karakteriseret ved neutronspredning, mikroskopi og fluorescensspektroskopi.IgG1-molekyler orienterede primært "fladt" mod SiOx-overfladen, med det primære proteinlag desorberet i et minimalt omfang, hvorimod et diffust overlag let blev skyllet af.aCgn-molekyler var resistente over for desorption, når de så ud til at blive udfoldet ved grænsefladen, men var ellers let fjernet.I tilfælde, hvor stærk binding forekom, var protein, der desorberede, en blanding af monomer og små mængder HMW-aggregater (for aCgn) eller undersynlige partikler (for IgG1).Ændringer i adsorption og/eller udfoldelse med pH indikerede, at elektrostatiske interaktioner var vigtige i alle tilfælde.