L-Alanin CAS:56-41-7 99% Hvidt krystallinsk pulver
| Katalognummer | XD90326 |
| produktnavn | D-Alanin |
| CAS | 338-69-2 |
| Molekylær formel | C3H7NO2 |
| Molekylær vægt | 89,09 |
| Opbevaringsdetaljer | Ambient |
| Harmoniseret tarifkode | 29224985 |
Produkt specifikation
| Udseende | Hvidt krystallinsk pulver |
| Assay | 98,5 - 101,5 % |
| Specifik rotation | +13,7 til +15,1 |
| Tungmetaller | <0,0015 % |
| pH | 5,5 - 7 |
| SO4 | <0,03 % |
| Tab ved tørring | <0,2 % |
| Jern | <0,003 % |
| Restprodukt ved antænding | <0,15 % |
| Partikelstørrelse | 200um |
| Cl | <0,05 % |
| Niveau af persistente organiske forurenende stoffer | Ingen forurenende stoffer |
γ-Glutamyltranspeptidaser (γ-GT'er) spalter γ-glutamylamidbindingen af glutathion og overfører den frigivne γ-glutamylgruppe til vand (hydrolyse) eller acceptoraminosyrer (transpeptidering).Disse allestedsnærværende enzymer spiller en nøglerolle i biosyntesen og nedbrydningen af glutathion og i xenobiotisk afgiftning.Her rapporterer vi 3Å opløsningskrystalstrukturen af Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) og dens kompleks med l-Glu.Røntgenstrukturer bekræfter, at BlGT tilhører den N-terminale nukleofile hydrolase-superfamilie og afslører, at proteinet har en åbnet kløft af aktivt sted svarende til den, der er rapporteret for det homologe enzym fra Bacillus subtilis, men forskellig fra dem, der er observeret for humant γ-GT og for γ-GT'er fra andre mikroorganismer.Data tyder på, at bindingen af l-Glu inducerer en omorganisering af den C-terminale hale af BlGT store underenhed og tillader identifikation af en klynge af syrerester, der potentielt er involveret i genkendelsen af en metalion.Disse resters rolle på den konformationelle stabilitet af BlGT er blevet undersøgt ved at karakterisere autoprocessen, enzymaktiviteten, kemisk og termisk denaturering af fire nye Ala-enkeltmutanter.Resultaterne viser, at udskiftning af Asp568 med en Ala påvirker både autoprocessen og den strukturelle stabilitet af proteinet.
