Produkter

Antimikrobielle proteiner/peptider har tiltrukket sig stor opmærksomhed på grund af deres potentielle anvendelse i industrielle omgivelser.I den foreliggende undersøgelse blev et termostabilt antimikrobielt protein (BSAMP) oprenset fra kultursupernatanten af ​​Bacillus subtilis FB123 ved ammoniumsulfatpræcipitation, gelkromatografi på Sephacryl S-200 High Resolution og ionbytterkromatografi på DEAE Sepharose Fast Flow-søjle.Molekylvægten af ​​det oprensede BSAMP var 54 kDa, som estimeret ved natriumdodecylsulfat-polyacrylamidgelelektroforese både i fravær og tilstedeværelse af β-mercaptoethanol.Dets isoelektriske punkt blev bestemt til at være 5,24 ved isoelektrisk fokuseringselektroforese.Periodisk syre-Schiff-farvning viste, at BSAMP var et glycoprotein.Maksimal aktivitet blev opnået ved pH 6,0, med over 79% maksimal aktivitet bibeholdt ved henholdsvis pH 3,0-5,0 og pH 7,0-9,0.BSAMP viste sig at være yderst termostabil, da dets aktivitet ikke ændrede sig tydeligt efter behandling ved 100 °C.Det var dog delvist følsomt over for papain, trypsin og alkaliproteaser.Endelig udviste det bakterielle protein bredspektret antimikrobiel aktivitet mod flere patogene organismer.Disse resultater tydede på, at BSAMP skulle videreudvikles som et naturligt antibakterielt middel til sygdomsforebyggelse i akvakultur og landbrug.