Biosyntese af proteoglycaner og glycosaminoglycaner i nærvær af p-nitrophenyl-xylosid blev undersøgt under anvendelse af et primært rotteovariegranulosacellekultursystem.Tilsætning af p-nitrophenyl-xylosid til cellekulturmedium forårsagede ca. 700 % stigning i [35S]sulfatinkorporering (ED50 ved 0,03 mM) i makromolekyler, som inkluderede frie chondroitinsulfatkæder initieret på xylosid og native proteoglycaner.Frie chondroitinsulfatkæder initieret på xylosid blev næsten udelukkende udskilt i mediet.Molekylstørrelsen af chondroitinsulfatkæder faldt fra 40.000 til 21.000, da den totale [35S]sulfatinkorporering blev forbedret, hvilket tyder på, at øget syntese af chondroitinsulfat forstyrrede den normale mekanisme for glycosaminoglycankædeterminering.Biosyntese af heparansulfatproteoglycaner blev reduceret med ca. 50%, sandsynligvis på grund af konkurrence på niveauet af UDP-sukkerprækursorer.[35S]Inkorporering af sulfat blev standset ved tilsætning af cycloheximid med en indledende halveringstid på ca. 2 timer i nærvær af xylosid, mens den i fravær af xylosid var ca. 20 min.Forskellen afspejler sandsynligvis omsætningshastigheden af glycosaminoglycansyntetiseringskapaciteten som helhed.Omsætningshastigheden af glycosaminoglycansyntetiserende kapacitet observeret i ovariegranulosaceller var meget kortere end den observeret i chondrocytter, hvilket afspejler den relative dominans af proteoglycan biosyntetisk aktivitet i den totale metaboliske aktivitet af cellerne.
