Et hidtil ukendt β-glucosidasegen, bgl1G5, blev klonet fra Phialophora sp.G5 og med succes udtrykt i Pichia pastoris.Sekvensanalyse indikerede, at genet består af en 1.431-bp åben læseramme, der koder for et protein på 476 aminosyrer.Den udledte aminosyresekvens af bgl1G5 viste en høj identitet på 85 % med en karakteriseret β-glucosidase fra Humicola grisea af glycosidhydrolasefamilie 1. Sammenlignet med andre svampemodparter viste Bgl1G5 lignende optimal aktivitet ved pH 6,0 og 50 °C og var stabil ved pH 5,0-9,0.Desuden udviste Bgl1G5 god termostabilitet ved 50 °C (6 timers halveringstid) og højere specifik aktivitet (54,9 U mg-1).Km- og Vmax-værdierne mod p-nitrophenyl-β-D-glucopyranosid (pNPG) var henholdsvis 0,33 mM og 103,1 μmol min-1 mg-1.Substratspecificitetsassayet viste, at Bgl1G5 var yderst aktiv mod pNPG, svag på p-nitrophenyl-β-D-cellobiosid (pNPC) og p-nitrophenyl-β-D-galactopyranosid (ONPG) og havde ingen aktivitet på cellobiose.
