To isomere bicyclo[4.1.0]heptananaloger af glycosidasehæmmeren galacto-validamin, (1R*,2S,3S,4S,5S,6S*)-5-amino-1-(hydroxymethyl)bicyclo[4.1.0]heptan -2,3,4-triol, er blevet syntetiseret i 13 trin fra 2,3,4,6-tetra-O-benzyl-D-galactose.De inhiberende aktiviteter af de to konformationelt begrænsede aminer og deres tilsvarende acetamider blev målt mod kommercielle alfa-galactosidase-enzymer fra kaffebønne og E. coli.Aktiviteten af enzymet GH27 fra glycosylhydrolasefamilien (kaffebønne) blev kompetitivt hæmmet af 1R,6S-aminen (7), en bindingsinteraktion, der var karakteriseret ved en K(i)-værdi på 0,541 mikroM.GH36 E. coli alfa-galactosidasen udviste en meget svagere bindingsinteraktion med 1R,6S-aminen (IC(50)= 80 mikroM).Den diastereomere 1S,6R-amin (9) bandt svagt til begge galactosidaser (kaffebønne, IC(50)= 286 mikroM) og (E. coli, IC(50)= 2,46 mM).
