PII-signalprocessorproteiner er vidt udbredt i prokaryoter og planter, hvor de styrer et væld af anabolske reaktioner.Effektiv overproduktion af metabolitter kræver afslapning af de stramme cellulære kontrolkredsløb.Her viser vi, at en enkelt punktmutation i PII-signalproteinet fra cyanobakterien Synechocystis sp.PCC 6803 er tilstrækkelig til at låse op for argininvejen, der forårsager overakkumulering af biopolymeren cyanophycin (multi-L-arginyl-poly-L-aspartat).Dette produkt er af bioteknologisk interesse som en kilde til aminosyrer og polyasparaginsyre.Dette arbejde eksemplificerer en ny tilgang til pathway engineering ved at designe skræddersyede PII-signalproteiner.Her er den konstruerede Synechocystis sp.PCC6803-stamme med en PII-I86N-mutation overakkumulerede arginin gennem konstitutiv aktivering af nøgleenzymet N-acetylglutamatkinase (NAGK). I den konstruerede stamme BW86 var in vivo NAGK-aktiviteten kraftigt øget og førte til et mere end ti gange højere argininindhold end i vildtypen.Som følge heraf akkumulerede stamme BW86 op til 57 % cyanophycin pr. celletørmasse under de testede betingelser, hvilket er det højeste udbytte af cyanophycin, der er rapporteret til dato.Stamme BW86 producerede cyanophycin i et molekylærmasseområde på 25 til >100 kDa;vildtypen producerede polymeren i et interval på 30 til >100 kDa. Det høje udbytte og den høje molekylære masse af cyanophycin produceret af stamme BW86 sammen med cyanobakteriers lave næringsbehov gør det til et lovende middel til bioteknologisk produktion af cyanophycin.Denne undersøgelse demonstrerer endvidere gennemførligheden af metabolisk pathway engineering ved hjælp af PII-signalproteinet, som forekommer i adskillige bakterielle
